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N-糖基化修飾組
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾之一,主要在復(fù)雜的多細(xì)胞或組織形成過程中起關(guān)鍵作用,參與細(xì)胞與細(xì)胞的連接、受體配體的相互作用、免疫應(yīng)答、細(xì)胞凋亡及各種發(fā)病機(jī)理等生物學(xué)過程。拜譜生物N-糖基化蛋白質(zhì)修飾組,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同實驗條件下糖基化蛋白質(zhì)組變化及信號通路,以及候選糖蛋白標(biāo)志物的篩選等。
N-糖基化修飾組
原理/實驗流程

糖分子自身的復(fù)雜性和許多N-glycoproteins低表達(dá)水平使得對N-glycosylation結(jié)構(gòu)的表征的描述極為困難。在檢測低豐度的N糖基化修飾蛋白或肽段時,其中摻雜大量未修飾的蛋白肽斷,這很容易將低豐度的糖基化修飾蛋白肽段的信號掩蓋。凝素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學(xué)中應(yīng)用最廣泛的分離富集方法。凝集素(lectin)是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì),能專一識別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合,它們與糖鏈可逆非共價結(jié)合,糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后,通常用特定的單糖通過競爭結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。

蛋白質(zhì)經(jīng)過酶解后利用凝集素(lectin)富集N-糖基化肽段,然后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切除連接在天冬酰胺殘基(Asn)上的糖鏈。該處理致使Asn分子量增加2.9890Da。最后用高精度LC-MS質(zhì)譜儀檢測脫糖后的肽段,通過檢索數(shù)據(jù)庫,確認(rèn)脫糖后分子量與其理論分子量的變化以及糖基化修飾肽段的序列,從而確定該蛋白質(zhì)的N-糖基化位點。N-糖基化位點確定之后,再利用label-free的原理對其進(jìn)行定量分析。

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產(chǎn)品特色
  • 01大規(guī)模的蛋白質(zhì)組N-糖基化位點的鑒定與分析

  • 02采用凝集素特異性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

應(yīng)用方向
  • 01
    不同實驗條件下糖基化蛋白質(zhì)組變化及信號通路分析

  • 02
    篩選候選糖蛋白標(biāo)志物


送樣建議
樣本類型 常規(guī)送樣量
植物葉片 濕重≥3g
植物根莖、木質(zhì)部、韌皮部等 濕重≥5g
細(xì)胞樣品 細(xì)胞量濕重≥5*10^7
組織樣品 人、動物、微生物濕重≥50mg
體液樣品 血清、血漿體積≥200μl,腦脊液≥500μl,尿液≥1000μl
參考文獻(xiàn)
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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